@phdthesis{Hilgert2007,
  author    = {Hilgert, Susanne},
  title     = {Interaktion zweier mechanistisch unterschiedlicher Aktinnukleatoren - Spir und Cappuccino},
  url       = {http://nbn-resolving.de/urn:nbn:de:bvb:20-opus-24701},
  school      = {Universit{\"a}t W{\"u}rzburg},
  year      = {2007},
  abstract  = {Formine der Cappuccino-Familie nukleieren lineare Aktinfilamente mittels der formin homolgy 2- (FH2-) Dom{\"a}ne, Spir-Proteine mittels des WASP-Homologie-Dom{\"a}ne 2- (WH2-) Clusters. spire- und cappuccino-Mutanten haben in Drosophila einen nahezu identischen Ph{\"a}notyp. Zudem wurde ein {\"u}berlappendes Expressionsmuster der S{\"a}ugerhomologe von Drosophila spire- und cappuccino, spir-1 und formin 2, im sich entwickelnden und im adulten Zentralnervensystems von M{\"a}usen beobachtet. In dieser Arbeit wurde eine m{\"o}gliche Interaktion von Spir-Proteinen mit Forminen der Cappuccino-Familie aus Drosophila und Maus in in vitro Bindungsstudien und in in vivo Kolokalisationsstudien untersucht. Eine direkte Interaktion wurde f{\"u}r Drosophila Spir und Cappuccino sowie f{\"u}r S{\"a}uger Spir-1 und Formin-2 nachgewiesen. Die Interaktionsdom{\"a}nen sind konserviert und wurden auf die Kinase Non-catalytic C-lobe Domain (KIND-Dom{\"a}ne) der Spir-Proteine und auf die FH2-Dom{\"a}ne der Cappuccino-Proteine eingegrenzt. Diese Interaktion ist spezifisch f{\"u}r Spir- und Cappuccino-Proteine. So interagiert die FH2-Dom{\"a}ne des Formins Diaphanous-1 nicht mit Spir-1-KIND. Ebenso interagiert die KIND-Dom{\"a}ne des RasGEFs very-KIND (VKIND) nicht mit der FH2-Dom{\"a}ne von Formin-2.},
  subject      = {Formin-Proteinfamilie},
  language  = {de}
}