@article{PatelMurphyHaralmbievaetal.2014,
  author    = {Patel, Suketu and Murphy, Derek and Haralmbieva, Eugenia and Abdulla, Zainalabideen A. and Wong, Kah Keng and Chen, Hong and Gould, Edith and Roncador, Giovanna and Hatton, Chris S. R. and Anderson, Amanda P. and Banham, Alison H. and Pulford, Karen},
  title     = {Increased Expression of Phosphorylated FADD in Anaplastic Large Cell and Other T-Cell Lymphomas},
  series = {Biomarker Insights},
  volume    = {9},
  journal   = {Biomarker Insights},
  issn      = {1177-2719},
  doi       = {10.4137/bmi.s16553},
  url       = {http://nbn-resolving.de/urn:nbn:de:bvb:20-opus-121403},
  pages     = {77-84},
  year      = {2014},
  abstract  = {FAS-associated protein with death domain (FADD) is a major adaptor protein involved in extrinsic apoptosis, embryogenesis, and lymphocyte homeostasis. Although abnormalities of the FADD/death receptor apoptotic pathways have been established in tumorigenesis, fewer studies have analyzed the expression and role of phosphorylated FADD (pFADD). Our identification of FADD as a lymphoma-associated autoantigen in T-cell lymphoma patients raises the possibility that pFADD, with its correlation with cell cycle, may possess role(s) in human T-cell lymphoma development. This immunohistochemical study investigated pFADD protein expression in a range of normal tissues and lymphomas, particularly T-cell lymphomas that require improved therapies. Whereas pFADD was expressed only in scattered normal T cells, it was detected at high levels in T-cell lymphomas (eg, 84\% anaplastic large cell lymphoma and 65\% peripheral T cell lymphomas, not otherwise specified). The increased expression of pFADD supports further study of its clinical relevance and role in lymphomagenesis, highlighting phosphorylation of FADD as a potential therapeutic target.},
  language  = {en}
}
@phdthesis{Karch2022,
  author    = {Karch, Katharina},
  title     = {Mapping and Neutralization of Antibodies against Neurofascin, Contactin 1, Contactin associated protein 1 and Cortactin},
  doi       = {10.25972/OPUS-28022},
  url       = {http://nbn-resolving.de/urn:nbn:de:bvb:20-opus-280223},
  school      = {Universit{\"a}t W{\"u}rzburg},
  year      = {2022},
  abstract  = {Immune-mediated polyneuropathies like chronic inflammatory demyelinating polyradiculoneuropathy or Guillain-Barr{\´e} syndrome are rare diseases of the peripheral nervous system. A subgroup of patients harbors autoantibodies against nodal or paranodal antigens, associated with a distinct phenotype and treatment response. In a part of patients with pathologic paranodal or nodal immunoreactivity the autoantigens remain difficult or impossible to determine owing to limitations of the used detection approach - usually ELISAs (enzyme-linked-immunosorbent-assays) - and incomplete knowledge of the possible autoantigens. Due to their high-throughput, low sample consumption and high sensitivity as well as the possibility to display many putative nodal and paranodal autoantigens simultaneously, peptide microarray-based approaches are prime candidates for the discovery of novel autoantigens, point-of-care diagnostics and, in addition, monitoring of pathologic autoimmune response. Current applications of peptide microarrays are however limited by high false-positive rates and the associated need for detailed follow-up studies and validation. Here, robust peptide microarray-based detection of antibodies and the efficient validation of binding signals by on-chip neutralization is demonstrated. First, autoantigens were displayed as overlapping peptide libraries in microarray format. Copies of the biochips were used for the fine mapping of antibody epitopes. Next, binding signals were validated by antibody neutralization in solution. Since neutralizing peptides are obtained in the process of microarray fabrications, neither throughput nor costs are significantly altered. Similar in-situ validation approaches could contribute to future autoantibody characterization and detection methods as well as to therapeutic research. Areas of application could be expanded to any autoimmune-mediated neurological disease as a long-term vision.},
  subject      = {Microarray},
  language  = {en}
}
@phdthesis{Sitaru2002,
  author    = {Sitaru, Cassian},
  title     = {Pathogenicity of autoantibodies to type VII collagen from patients with epidermolysis bullosa acquisita},
  url       = {http://nbn-resolving.de/urn:nbn:de:bvb:20-opus-3982},
  school      = {Universit{\"a}t W{\"u}rzburg},
  year      = {2002},
  abstract  = {Die Epidermolysis bullosa acquisita (EBA) ist eine subepidermal blasenbildende Autoimmundermatose, die mit Autoantik{\"o}rpern gegen Typ VII Kollagen, den Hauptbestandteil der Verankerungsfibrillen der dermo-epidermalen Junktionszone (DEJ), assoziert ist. Bislang war jedoch unklar, ob diese Autoantik{\"o}rper tats{\"a}chlich eine Blasenbildung verursachen. In der vorliegenden Arbeit gingen wir dieser Frage unter Verwendung eines Gefrierschnitt-Modells nach. Nach Koinkubation mit Leukozyten gesunder Spender induzierten 14 von 16 EBA-Seren eine subepidermale Spaltbildung, nicht jedoch die Seren von gesunden Freiwilligen. Die Spaltbildung erfolgte im Bereich der Lamina lucida der DEJ und war von der Rekrutierung und Aktivierung neutrophiler Granulozyten, nicht jedoch von der Pr{\"a}senz mononuklearer Zellen abh{\"a}ngig. Autoantik{\"o}rper von Patienten, die gegen eine rekombinante Form der NC1-Dom{\"a}ne des Typ VII Kollagens affinit{\"a}tsaufgereinigt wurden, und der gegen die NC-1-Dom{\"a}ne gerichtete monoklonale Antik{\"o}rper LH7.2 induzierten ebenfalls eine subepidermale Spaltildung. Dagegen f{\"u}hrte die Pr{\"a}adsorption der EBA-Seren mit rekombinantem Typ VII Kollagen zum Verlust des blaseninduzierenden Potentials. Diese F{\"a}higkeit verloren auch durch Pepsinverdau hergestellte F(ab')2-Fragmente der Patienten-Autoantik{\"o}rper gegen Typ VII Kollagen. Die Ergebnisse dieser Arbeit zeigen, dass Autoantik{\"o}rper gegen Typ VII Kollagen eine Fcg-abh{\"a}ngige Entz{\"u}ndung und subepidermale Spaltbildung in Gefrierschnitten humaner Haut hervorrufen.},
  language  = {en}
}
@phdthesis{Herzele2001,
  author    = {Herzele, Karin},
  title     = {Untersuchung zur Spezifit{\"a}t von Autoantik{\"o}rpern bei Patienten mit linearer IgA Dermatose},
  url       = {http://nbn-resolving.de/urn:nbn:de:bvb:20-1182267},
  school      = {Universit{\"a}t W{\"u}rzburg},
  year      = {2001},
  abstract  = {Die lineare IgA Dermatose (LAD) ist eine subepidermal blasenbildende Erkrankung, die durch IgA-Ablagerungen an der kutanen Basalmembran charakterisiert ist. Die IgA-Antik{\"o}rper von LAD-Seren reagieren mit einem 97 kDa Protein, das aus der Epidermis extrahiert werden kann, und einem 120 kDa Protein, das von kultivierten Keratinozyten in das Kulturmedium sezerniert wird. Beide Antigene stellen Fragmente der extrazellul{\"a}ren Dom{\"a}ne des 180 kDa bull{\"o}sen Pemphigoid-Autoantigens (BP180, Typ XVII Kollagen) dar. Die vorliegende Studie ging der Frage nach, ob LAD-Seren mit der immunodominanten Region von BP180 (NC16A Region) unmittelbar an der Zellmemran der basalen Keratinozyten reagieren. Diese Region ist das Ziel der IgG-Antik{\"o}rper im Serum der meisten Patienten mit bull{\"o}sem Pemphigoid und Pemphigoid gestationis. Tats{\"a}chlich zeigte sich im Immunoblot bei 11 von 50 LAD-Patienten eine Reaktivit{\"a}t von IgA-Antik{\"o}rpern mit einer rekombinanten Form von BP180 NC16A. Wir fanden bez{\"u}glich Alter, Geschlecht und immunfluoreszenzoptischer Befunde keine signifikanten Unterschiede zwischen der BP180 NC16A-positiven Gruppe verglichen mit der Gruppe er LAD-Patienten, die keine Reaktivit{\"a}t mit NC16A aufwiesen. Weitere studien sollten die pathogenetische Relevanz der gegen BP180 NC16A gerichteten IgA-Autoantik{\"o}rper im Serum von LAD-Patienten untersuchen.},
  language  = {de}
}