@phdthesis{Wimmer2019,
  author    = {Wimmer, Katharina},
  title     = {Analyse der Osteoklastendifferenzierung auf elektrochemisch abgeschiedenen strontiumdotierten Struvitschichten},
  doi       = {10.25972/OPUS-19141},
  url       = {http://nbn-resolving.de/urn:nbn:de:bvb:20-opus-191417},
  school      = {Universit{\"a}t W{\"u}rzburg},
  year      = {2019},
  abstract  = {Bei der Implantatversorgung von Patienten mit Osteoporose besteht weiterhin eine hohe Komplikationsrate vor allem durch aseptische Prothesenlockerungen. Eine vielversprechende M{\"o}glichkeit diese zu minimieren stellt eine Funktionalisierung der Implantate mit Strontium dar. Ziel der vorliegenden Arbeit war es dabei die Wirkung lokal verf{\"u}gbaren Strontiums auf osteoklast{\"a}re und osteoblast{\"a}re Zellen zu untersuchen. Mittels elektrochemischer Abscheidung erfolgte die Beschichtung von Titanproben mit strontiumdotiertem Struvit, wobei sieben verschiedene Dotierkonzentrationen zwischen 6 µg und 487 µg Strontium pro Probe hergestellt wurden. Die Untersuchungen an osteoklast{\"a}ren RAW 264.7 Zellen erfolgten mittels Bestimmung von Zellzahl und -aktivit{\"a}t, verschiedener mikroskopischer Methoden sowie auf genetischer Ebene. Osteoblast{\"a}re MG63-Zellen wurden orientierend anhand von Zellzahl und Zellaktivit{\"a}t untersucht. Zellbiologisch konnte ein hemmender Einfluss von Strontium auf Differenzierung sowie Proliferation und Aktivit{\"a}t osteoklast{\"a}rer Zellen gezeigt werden. Die Dotierkonzentration mit den g{\"u}nstigsten Eigenschaften war unter vorliegenden Versuchsbedingungen 487 µg Strontium pro Probe, da sich hierbei zudem eine erhaltene ostoblast{\"a}re Proliferation und Aktivit{\"a}t zeigte.},
  subject      = {Osteoblast},
  language  = {de}
}
@phdthesis{Schroeter2009,
  author    = {Schr{\"o}ter, Benedikt Markus},
  title     = {Aufkl{\"a}rung der Funktion von CYR61/ CCN1 in Osteoblasten und Osteoklasten},
  url       = {http://nbn-resolving.de/urn:nbn:de:bvb:20-opus-38830},
  school      = {Universit{\"a}t W{\"u}rzburg},
  year      = {2009},
  abstract  = {No abstract available},
  subject      = {Osteoblast},
  language  = {de}
}
@phdthesis{Reichel2001,
  author    = {Reichel, Sonja},
  title     = {Klonierung der cDNA des Protein A Kinase-Adaptor-Proteins-2 und Untersuchungen zur Regulation seiner mRNA in humanen f{\"o}talen Osteoblasten},
  url       = {http://nbn-resolving.de/urn:nbn:de:bvb:20-opus-1274},
  school      = {Universit{\"a}t W{\"u}rzburg},
  year      = {2001},
  abstract  = {In der vorliegenden Arbeit wurde erstmalig die vollst{\"a}ndige cDNA-Sequenz des Proteinkinase A-Ankerproteins-2 (AKAP-2, 7,5kB) ermittelt. Zu diesem neuen humanen Gen sind bis dato außer einem unvollst{\"a}ndigem Datenbankeintrag noch keine experimentellen Daten zur cDNA, mRNA oder zum Protein ver{\"o}ffentlicht. Mittels Northernblot wurde die Regulation der Expression der mRNA von AKAP-2 in humanem osteoblast{\"a}ren hFOB-Zellen sowie ihre Expression in unterschiedlichen Geweben untersucht: In hFOB-Zellen wird die mRNA bereits basal in geringem Maße exprimiert und kann schnell und transient induziert werden.Das Maximum der Induktion sowohl durch TNFa als auch durch TPA erfolgt nach f{\"u}nf Stunde, v.a. durch ver{\"a}nderte Transskription. Dies entspricht der Kinetik eines sogenannten schnell induzierbaren Gens. Beide Stoffe wirken u.a. {\"u}ber den Transkriptionsfaktor NFkB. Andere Faktoren wie die Phosphatidylinositol-3-Kinase und cAMP dagegen scheinen keine Relevanz f{\"u}r die Expressionsinduktion der mRNA zu haben. TNFa spielt im Knochenstoffwechsel eine wichtige Rolle bei Osteoklastenaktivierung, Knochenresorption und bei der Entstehung von Osteoporose. AKAP-2 wird in Osteoblasten, aber auch in undifferenzierten monozyt{\"a}ren Zellen, Vorl{\"a}ufern von Osteoklasten, exprimiert. AKAP-2 k{\"o}nnte also bei der interzellul{\"a}ren Kommunikation zwischen Osteoblasten und Osteoklasten von Bedeutung sein. Bisher wurden Vertreter der Familie der Proteinkinase A-Ankerproteine noch nicht in Knochengewebe nachgewiesen. Ihre Bedeutung f{\"u}r die Organfunktion ist vielf{\"a}ltig. Auf zellul{\"a}rem Niveau kommt es durch Bindung der PKA in der N{\"a}he der Adenylatzyklase und des hier entstehenden cAMP zu einer lokal erh{\"o}hten Wirkung von cAMP-vermittelten Signalen. Da die Expression der mRNA von AKAP-2 selbst unabh{\"a}ngig von cAMP ist, scheint es sich hier um eine Kreuzungsstelle verschiedener Signaltransduktionswege zu handeln, bei der von TNFa aktivierte zweite Botenstoffe bzw. Transkriptionsfaktoren (z.B. NFkB), die PKC und m{\"o}glicherweise weitere, hier jedoch nicht weiter identifizierte Zytokine und Wachstumsfaktoren zur vermehrten Bereitstellung eines Ankerproteins der PKA f{\"u}hren.},
  language  = {de}
}