@article{SchartlBarnekow1982,
  author    = {Schartl, Manfred and Barnekow, Angelika},
  title     = {The expression in eukaryotes of a tyrosine kinase which is reactive with pp60v-src antibodies},
  url       = {http://nbn-resolving.de/urn:nbn:de:bvb:20-opus-86208},
  year      = {1982},
  abstract  = {All specimens of Eumetazoa and Parazoa, ranging from mammals, birds, teleosts, sharks, lampreys, amphioxus, insects, down to sponges showed the pp60c-src associated kinase activity, indicating that c-src, which is the cellular homologue of the oncogene v-src of Rous sarcoma virus (RSV) is probably present in all multicellular animals. Protozoa and plants did not show pp60c-src: kinase activity. The degree of c-src expression depends on the taxonomic rank of the Eumetazoa tested, and is organ-specific with nervaus tissues displaying the highest kinase activities. In the central nervous system of mammals and birds we found a high c-src expression, and in that of the lampreys, amphioxus, and insects the lowest. Unexpectedly, total extracts of sponges showed an amount of pp60c-src kinase activity similar to that of brain cell extracts of mammals and birds. These findings suggest that pp60c-src is a phylogenetic old protein that might have evolved together with the multicellular organisation of Metazoa, and that might be of importance in proliferation and differentiation of nontransformed cells.},
  subject      = {Protein-Tyrosin-Kinasen},
  language  = {en}
}
@phdthesis{Schaeffler2011,
  author    = {Sch{\"a}ffler, Katrin M.},
  title     = {Regulation der eukaryotischen Translation durch RNA-bindende Faktoren: Strukturelle und funktionelle Charakterisierung des La-verwandten Proteins 4B (LARP4B)},
  url       = {http://nbn-resolving.de/urn:nbn:de:bvb:20-opus-69809},
  school      = {Universit{\"a}t W{\"u}rzburg},
  year      = {2011},
  abstract  = {In Zellen liegen RNAs in Form von Ribonukleoprotein-Komplexen (RNP) vor, wobei das Zusammenwirken von RNA und Proteinen die Funktionen der einzelnen RNPs definiert. RNA-bindenden Proteinen kommt demnach eine zentrale Bedeutung beim Verst{\"a}ndnis des RNA-Metabolismus zu. Zu dieser Proteingruppe z{\"a}hlen auch die La-verwandten Proteine (engl. La-related proteins, LARPs), welche eine evolution{\"a}r konservierte Familie von Faktoren bilden und durch eine putative RNA-bindende Dom{\"a}ne, dem La Modul, charakterisiert sind. Bereits f{\"u}r zwei Vertreter dieser Proteinklasse (LARP3 und LARP7) konnte eine {\"u}ber das La Modul vermittelte spezifische Interaktion mit uridylreichen RNA-Sequenzen gezeigt werden. Ziel dieser Arbeit war es, einen Vertreter der LARP-Familie, das sogenannte LARP4B, sowohl biochemisch als auch strukturell zu untersuchen und es somit einem zellul{\"a}ren Prozess zuzuordnen. Zellbiologische Studien zeigten zun{\"a}chst, dass LARP4B unter normalen Wachstumsbedingungen eine homogene zytoplasmatische Verteilung aufweist. Unter Stressbedingungen akkumuliert LARP4B hingegen in diskreten subzellul{\"a}ren Dom{\"a}nen, den sogenannten Stress Granules (SGs). Obwohl SGs bislang noch wenig funktionell untersucht sind, wird davon ausgegangen, dass sie der reversiblen Speicherung von mRNA-gebundenen Translationsfaktoren dienen. Durch affinit{\"a}tschromatographische Strategien ließen sich spezifische Interaktionspartner von LARP4B identifizieren. Als direkte Bindungspartner wurden das zytoplasmatische Poly (A) bindende Protein 1 (PABPC1) und der Rezeptor f{\"u}r aktivierte C Kinase 1 (RACK1) gefunden. Dar{\"u}ber hinaus zeigten Sedimentationsanalysen, dass LARP4B nahezu quantitativ mit Ribosomen und Polyribosomen assoziiert vorliegt. Diese Studie identifizierte daher LARP4B als ein Protein, das mit Schl{\"u}sselfaktoren der eukaryotischen Translation wechselwirkt. In {\"U}bereinstimmung mit diesen Befunden reduziert ein RNAi-induzierter Mangel des Proteins die Translationsrate drastisch, w{\"a}hrend die {\"U}berexpression von LARP4B in vivo zu einer Stimulation der Proteinbiosynthese f{\"u}hrt. Da dieser stimulatorische Einfluss bei einer Vielzahl unterschiedlicher mRNA-Spezies detektiert werden konnte, kann LARP4B als genereller, positiver Translationsfaktor angesehen werden. Interessanterweise wurden in Studien, die zeitgleich f{\"u}r das verwandte LARP1 durchgef{\"u}hrt wurden, vergleichbare zellul{\"a}re Interaktionen wie f{\"u}r LARP4B beschrieben. Um zu kl{\"a}ren, ob beide LARPs Orthologe darstellen und funktionelle Redundanz zeigen, wurde in der vorgelegten Arbeit ein Vergleich von LARP4B mit LARP1 durchgef{\"u}hrt. Unabh{\"a}ngige in vivo Studien und Sedimentationsanalysen zeigten deutlich, dass beide Proteine im mRNA-Metabolismus agieren, jedoch in diesem unterschiedliche Phasen der eukaryotischen Proteinbiosynthese beeinflussen.},
  subject      = {Translation <Genetik>},
  language  = {de}
}