TY - JOUR A1 - Tomasek, Stefan A1 - Ott, Christine T1 - Nils Mohl und Hartmann von Aue. Zur intertextuellen Verweisstruktur in Stadtrandritter und ihrem didaktischen Potential für den Deutschunterricht. JF - Literatur im Unterricht – Texte der Gegenwartsliteratur für die Schule N2 - Kein Abstract verfügbar. KW - Nils Mohl KW - Hartmann von Aue KW - Stadtrandritter KW - Deutschunterricht Y1 - 2016 U6 - http://nbn-resolving.de/urn/resolver.pl?urn:nbn:de:bvb:20-opus-210590 UR - http://www.wvttrier.de/top/beschreibungen/ID1562.html ER - TY - CHAP A1 - Staffeldt, Sven A1 - Ott, Christine T1 - Sprechen als kommunikative Ressource. Was die linguistische Pragmatik für den Kompetenzbereich ‚Sprechen‘ zu bieten hat T2 - Deutschunterricht am Gymnasium. Was kann die Sprachwissenschaft leisten? N2 - Kein Abstract verfügbar KW - Sprechen KW - kommunikative Ressource KW - linguistische Pragmatik KW - Kompetenzbereich Y1 - 2014 U6 - http://nbn-resolving.de/urn/resolver.pl?urn:nbn:de:bvb:20-opus-210649 UR - https://paedagogik.de/ PB - Schneider Verlag Hohengehren ER - TY - THES A1 - Ott, Christine Kornelia T1 - Diverse Aspects of the Sorting and Assembly Machinery in Human Mitochondria T1 - Diverse Aspekte der Sortierungs- und Assemblierungsmaschinerie in humanen Mitochondrien N2 - Mitochondria are organelles of endosymbiotic origin, which play many important roles in eukaryotic cells. Mitochondria are surrounded by two membranes and, considering that most of the mitochondrial proteins are produced in the cytosol, possess import machineries, which transport mitochondria-targeted proteins to their designated location. A special class of outer mitochondrial membrane (OMM) proteins, the β-barrel proteins, require the sorting and assembly machinery (SAM) for their OMM integration. Both mitochondrial β-barrel proteins and the central component of the SAM complex, Sam50, have homologs in gram-negative bacteria. In yeast mitochondria, bacterial β-barrel proteins can be imported and assembled into the OMM. Our group demonstrated that this, however, is not the case for human mitochondria, which import only neisserial β barrel proteins, but not those of Escherichia coli and Salmonella enterica. As a part of this study, I could demonstrate that β-barrel proteins such as Omp85 and PorB of different Neisseria species are targeted to human mitochondria. Interestingly, only proteins belonging to the neisserial Omp85 family were integrated into the OMM, whereas PorB was imported into mitochondria but not assembled. By exchanging parts of homologous neisserial Omp85 and E. coli BamA and, similarly, of neisserial PorB and E. coli OmpC, it could be demonstrated in this work that the mitochondrial import signal of bacterial β barrel proteins cannot be limited to one short linear sequence, but rather secondary structure and protein charge seem to play an important role, as well as specific residues in the last β-strand of Omp85. Omp85 possesses five conserved POTRA domains in its amino-terminal part. This work additionally demonstrated that in human mitochondria, at least two POTRA domains of Omp85 are necessary for membrane integration and functionality of Omp85. In the second part of this work, the influence of Sam50 on the mitochondrial cristae structure was investigated. This work contributed to a study performed by our group in which it was confirmed that Sam50 is present in a high molecular weight complex together with mitofilin, CHCHD3, CHCHD6, DnaJC11, metaxin 1 and metaxin 2. This connection between the inner and outer mitochondrial membrane was shown to be crucial for the maintenance of the mitochondrial cristae structure. In addition, a role of Sam50 in respiratory complex assembly, suggested by a SILAC experiment conducted in our group, could be confirmed by in vitro import studies. An influence of Sam50 not only on respiratory complexes but also on the recently described respiratory complex assembly factor TTC19 was demonstrated. It was shown that TTC19 not only plays a role in complex III assembly as published, but also influences the assembly of respiratory complex IV. Thus, in this part of the work a connection between the OMM protein Sam50 and maintenance of cristae structure, respiratory complex assembly and an assembly factor could be established. N2 - Mitochondrien sind Zellorganellen endosymbiotischen Ursprungs, die viele wichtige Funktionen in eukaryotischen Zellen haben. Mitochondrien sind von zwei Membranen umgeben, und da die meisten Mitochondrienproteine im Cytosol hergestellt werden, besitzen sie Importmaschinerien, die die für die Mitochondrien bestimmten Proteine zu ihrem jeweiligen Zielort transportieren. Eine besondere Klasse von Proteinen der äußeren Mitochondrienmembran (ÄMM), die β-Fassproteine, benötigen die Sortierungs- und Assemblierungsmaschinerie (SAM) für ihre Integration in die ÄMM. Sowohl mitochondriale β-Fassproteine als auch die zentrale Komponente des SAM-Komplexes, Sam50, haben Homologe in gramnegativen Bakterien. In Hefemitochondrien können bakterielle β Fassproteine importiert und in der ÄMM assembliert werden. Unsere Gruppe hat gezeigt, dass dies jedoch nicht auf humane Mitochondrien zutrifft, die nur neisserielle β-Fassproteine importieren, nicht aber diejenigen von Escherichia coli und Salmonella enterica. Im Rahmen dieser Studie konnte ich zeigen, dass β Fassproteine verschiedener Neisserienarten, wie Omp85 und PorB, in humane Mitochondrien aufgenommen werden. Interessanterweise wurden nur Proteine der neisseriellen Omp85-Familie in die ÄMM eingebaut, während PorB zwar importiert, jedoch nicht assembliert wurde. Durch das Austauschen von Teilen von homologem neisseriellen Omp85 und E.coli BamA und ebenso von neisseriellem PorB und E. coli OmpC konnte in dieser Arbeit gezeigt werden, dass das mitochondriale Importsignal bakterieller β-Fassproteine nicht auf eine kurze lineare Sequenz eingegrenzt werden kann, sondern dass die Sekundärstruktur und die Ladung des Proteins eine wichtige Rolle zu spielen scheinen, sowie im Fall von Omp85 einige bestimmte Aminosäurereste des letzten β-Stranges. Omp85 besitzt fünf konservierte POTRA-Domänen in seiner aminoterminalen Hälfte. In dieser Arbeit wurde zudem demonstriert, dass in humanen Mitochondrien mindestens zwei POTRA-Domänen von Omp85 für die Membranintegration und Funktionalität von Omp85 vorhanden sein müssen. Im zweiten Teil dieser Arbeit wurde der Einfluss von Sam50 auf die mitochondriale Cristaestruktur untersucht. Diese Arbeit hat zu einer von unserer Gruppe durchgeführten Studie beigetragen, in der bestätigt werden konnte, dass Sam50 in einem hochmolekularen Komplex mit Mitofilin, CHCHD3, CHCHD6, DnaJC11, Metaxin 1 und Metaxin 2 vorliegt. Es wurde gezeigt, dass diese Verbindung zwischen der inneren und äußeren Mitochondrienmembran unverzichtbar für die Aufrechterhaltung der mitochondrialen Cristaestruktur ist. Zudem konnte eine Rolle von Sam50 bei der Assemblierung von Atmungskettenkomplexen, die durch ein in unserem Labor durchgeführtes SILAC-Experiment nahegelegt worden war, durch in-vitro-Importstudien bestätigt werden. Weiterhin wurde ein Einfluss von Sam50 nicht nur auf Atmungskettenkomplexe, sondern auch auf einen vor kurzem beschriebenen Assemblierungsfaktor der Atmungskette, TTC19, demonstriert. Es wurde gezeigt, dass TTC19 nicht nur, wie veröffentlicht, eine Rolle bei der Assemblierung des Atmungskettenkomplexes III spielt, sondern auch die Assemblierung des Atmungskettenkomplexes IV beeinflusst. In diesem Teil der Arbeit konnte folglich eine Verbindung zwischen dem ÄMM-Protein Sam50 und der Organisation der Cristaestruktur, der Atmungskettenassemblierung und einem Assemblierungsfaktor nachgewiesen werden. KW - Mitochondrien KW - Mensch KW - Molekularbiologie KW - mitochondria KW - Import KW - Omp85 KW - beta-barrel-proteins KW - cristae KW - beta-Fassproteine KW - Cristaestruktur Y1 - 2013 U6 - http://nbn-resolving.de/urn/resolver.pl?urn:nbn:de:bvb:20-opus-85462 ER - TY - CHAP A1 - Ott, Christine A1 - Kiesendahl, Jana T1 - Ratgeber und RAT GEBEN. Textlinguistische Reflexionen zur Identifizierung, Typologisierung und pragmatisch-stilistischen Analyse von Ratgebern. T2 - Ratgeberforschung in der Erziehungswissenschaft. Grundlagen – Theorien – Reflexionen. N2 - Kein Abstract verfügbar. KW - Ratgeber KW - Typologie KW - stilistische Analyse Y1 - 2019 U6 - http://nbn-resolving.de/urn/resolver.pl?urn:nbn:de:bvb:20-opus-210580 UR - https://www.klinkhardt.de/verlagsprogramm/2327.html PB - Verlag Julius Klinkhardt ER - TY - JOUR A1 - Ott, Christine A1 - Dorsch, Eva A1 - Fraunholz, Martin A1 - Straub, Sebastian A1 - Kozjak-Pavlovic, Vera T1 - Detailed Analysis of the Human Mitochondrial Contact Site Complex Indicate a Hierarchy of Subunits JF - PLoS One N2 - Mitochondrial inner membrane folds into cristae, which significantly increase its surface and are important for mitochondrial function. The stability of cristae depends on the mitochondrial contact site (MICOS) complex. In human mitochondria, the inner membrane MICOS complex interacts with the outer membrane sorting and assembly machinery (SAM) complex, to form the mitochondrial intermembrane space bridging complex (MIB). We have created knockdown cell lines of most of the MICOS and MIB components and have used them to study the importance of the individual subunits for the cristae formation and complex stability. We show that the most important subunits of the MIB complex in human mitochondria are Mic60/Mitofilin, Mic19/CHCHD3 and an outer membrane component Sam50. We provide additional proof that ApoO indeed is a subunit of the MICOS and MIB complexes and propose the name Mic23 for this protein. According to our results, Mic25/CHCHD6, Mic27/ApoOL and Mic23/ApoO appear to be periphery subunits of the MICOS complex, because their depletion does not affect cristae morphology or stability of other components. KW - co-immunoprecipitation KW - motor proteins KW - mitochondria KW - membrane potential KW - membrane proteins KW - protein complexes KW - mitochondrial membrane KW - outer membrane proteins Y1 - 2015 U6 - http://nbn-resolving.de/urn/resolver.pl?urn:nbn:de:bvb:20-opus-125347 VL - 10 IS - 3 ER - TY - CHAP A1 - Ott, Christine T1 - Zur Ver- und Entschränkung von Schulbucharbeit und Schulbuchzulassung. Theoretische Grundlegung und historische Skizze. T2 - Schulbücher auf dem Prüfstand N2 - Kein Abstract verfügbar. KW - Schulbucharbeit KW - Schulbuchzulassung Y1 - 2016 U6 - http://nbn-resolving.de/urn/resolver.pl?urn:nbn:de:bvb:20-opus-203986 UR - https://www.klinkhardt.de/verlagsprogramm/2132.html PB - Verlag Julius Klinkhardt ER - TY - CHAP A1 - Ott, Christine T1 - Geschlechterforschung zu Schulbüchern gestern und heute. Forschungsparadigmen und Methodik. T2 - Heterogenität und Bildungsmedien / Heterogeneity and Educational Media N2 - Kein Abstract verfügbar. KW - Geschlechterforschung KW - Schulbuch KW - Methodik KW - Forschungsparadigma Y1 - 2017 U6 - http://nbn-resolving.de/urn/resolver.pl?urn:nbn:de:bvb:20-opus-203975 UR - https://www.klinkhardt.de/verlagsprogramm/2192.html PB - Verlag Julius Kinkhardt ER - TY - CHAP A1 - Ott, Christine T1 - Literatur und Vermittlung – Anmerkungen zu deren Verhältnis T2 - KONTROVERS: Literaturdidaktik meets Literaturwissenschaft N2 - Kein Abstract verfügbar. KW - Literatur KW - Vermittlung Y1 - 2020 U6 - http://nbn-resolving.de/urn/resolver.pl?urn:nbn:de:bvb:20-opus-210601 UR - http://www.wvttrier.de/top/beschreibungen/ID1686.html PB - WTV ER - TY - JOUR A1 - Ott, Christine T1 - Literarisches Dorfleben in Maienfeld oder Wie Heidi lebte. JF - kjl&m – Kinder-/Jugendliteratur und Medien in Forschung, Literatur und Bibliothek N2 - Kein Abstract verfügbar. KW - Kinderbuchwelt KW - Erlebnisgesellschaft Y1 - 2017 U6 - http://nbn-resolving.de/urn/resolver.pl?urn:nbn:de:bvb:20-opus-210610 UR - http://www.kopaed.de/ VL - 69 IS - 3 ER - TY - CHAP A1 - Ott, Christine T1 - 40 Jahre Geschlechterforschung zu Rechen- und Mathematikbüchern. Forschungsparadigmen und Methodik im Wandel T2 - Mathematik und Gender: Frauen in der Mathematikgeschichte – Mädchen und Mathematikunterricht heute N2 - Kein Abstract verfügbar. KW - Mathematikbücher KW - Schulbuch KW - Geschlechterforschung KW - Forschungsparadigma Y1 - 2016 U6 - http://nbn-resolving.de/urn/resolver.pl?urn:nbn:de:bvb:20-opus-210629 UR - https://verlagfranzbecker.de/ PB - Franzbecker ER -