Steffen Seitz

• Ziel dieser Arbeit war die biophysikalische Charakterisierung der Bindekomponente des Epsilon-Toxins und der Epsilon-Toxin-Mutanten mit Hilfe künstlicher Lipid-Bilayer-Messungen. Es galt herauszufinden, welcher Teil des Epsilon-Toxins für die Kanalbildung verantwortlich ist, um somit die kanalbildende Domäne definieren zu können. Um diese ermitteln können, wurden in der Arbeit vier Epsilon-Toxin Mutanten untersucht, bei denen in dieser potentiellen Porendomäne Punktmutationen eingefügt worden sind. Diese werden Epsilon-Toxin 700, 701, 702 undZiel dieser Arbeit war die biophysikalische Charakterisierung der Bindekomponente des Epsilon-Toxins und der Epsilon-Toxin-Mutanten mit Hilfe künstlicher Lipid-Bilayer-Messungen. Es galt herauszufinden, welcher Teil des Epsilon-Toxins für die Kanalbildung verantwortlich ist, um somit die kanalbildende Domäne definieren zu können. Um diese ermitteln können, wurden in der Arbeit vier Epsilon-Toxin Mutanten untersucht, bei denen in dieser potentiellen Porendomäne Punktmutationen eingefügt worden sind. Diese werden Epsilon-Toxin 700, 701, 702 und 703 genannt. Im Vergleich von Wildtyp und Mutanten hat sich gezeigt, dass sich die Werte der Einzelkanalleitfähigkeit, der Selektivität und der Spannungsabhängigkeit verändert haben. Damit wurde bewiesen, dass die Punktmutationen genau in dem Bereich des Toxins durchgeführt wurden, der für die Kanalbildung verantwortlich sein muss.…
• Goal of this thesis was the biophysical characterization of the binding component of epsilon-toxin and epsilon-toxin-mutants via artificial lipid-bilayer-experiments. We had to identify the component of the epsilon-toxin which is responsible for channel forming in order to be able to define the channel forming domain. Therefore, we tested four epsilon-toxin-mutants which had been marked in this potential pore domain through point mutation. We called them epsilon-toxin 700, 701, 702 and 703. During the comparison of the wild type and the mutantsGoal of this thesis was the biophysical characterization of the binding component of epsilon-toxin and epsilon-toxin-mutants via artificial lipid-bilayer-experiments. We had to identify the component of the epsilon-toxin which is responsible for channel forming in order to be able to define the channel forming domain. Therefore, we tested four epsilon-toxin-mutants which had been marked in this potential pore domain through point mutation. We called them epsilon-toxin 700, 701, 702 and 703. During the comparison of the wild type and the mutants it turned out that the results of the single channel conductance, of the selectivity and of the bias dependence had changed. Hence we could prove that the point mutations had been carried out exactly in that area of the toxin which must be responsible for channel forming.…