Regulation G-Protein-gekoppelter Rezeptorkinasen
Regularion of G-protein coupled receptorkinases
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- GRK2 wird an Serin29 durch PKC phosphoryliert. Die Phosphorylierung verhindert die Inhibition der GRK2 durch Calmodulin. Die Inhibition der GRK2 durch Calmodulin wird durch den N-Terminus der GRK2 vermittelt und ist auf eine gestörte Aktivierbarkeit der GRK2 durch G-Protein beta/gamma-Untereinheiten zurückzuführen.
- GRK2 is phosphorylated by PKC at serin29. The phosphorylation prevents GRK2 inhibition by calmodulin. Inhibition of GRK2 by calmodulin is mediated by the N-terminus of the kinase and is due to a disturbed activation of GRK2 by G-protein beta/gamma subunits.
Autor(en): | Jörg Brockmann |
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URN: | urn:nbn:de:bvb:20-opus-15320 |
Dokumentart: | Dissertation |
Titelverleihende Fakultät: | Universität Würzburg, Fakultät für Chemie und Pharmazie |
Institute der Universität: | Fakultät für Chemie und Pharmazie / Institut für Pharmazie und Lebensmittelchemie |
Datum der Abschlussprüfung: | 25.10.2005 |
Sprache der Veröffentlichung: | Deutsch |
Erscheinungsjahr: | 2005 |
Allgemeine fachliche Zuordnung (DDC-Klassifikation): | 5 Naturwissenschaften und Mathematik / 54 Chemie / 540 Chemie und zugeordnete Wissenschaften |
Normierte Schlagworte (GND): | Rezeptor-Kinasen; G-Proteine; Calmodulin; Proteinkinase C; Phosphorylierung |
Freie Schlagwort(e): | Calmodulin; GRK2; PKC; Phosphorylierung; Regulation GRK2; PKC; calmodulin; phosphorylation; regulation |
Datum der Freischaltung: | 25.10.2005 |
Betreuer: | Prof. Dr. Martin J. Lohse |